酶抑制剂是一种分子结合于酶并降低它的活性。通过与酶的活性位点结合，抑制剂降低了底物与酶的相容性，从而抑制了酶-底物复合物的形成，阻止了反应的催化作用，并减少了（有时为零）反应。可以说，随着酶抑制剂浓度的增加，酶活性的速率降低，因此，产物的产生量与抑制剂分子的浓度成反比。
酶抑制剂特异性作用于酶的某些基团，降低酶的活性甚至使酶完全丧失活性的物质。是很多外来化合物产生毒作用的机理。可分为：①不可逆性抑制，抑制剂与酶活性中心的必需基团结合，这种结合不能用稀释或透析等简单的方法来解除。②可逆性抑制，有竞争性、非竞争性、反竞争性抑制和混合性抑制。
可逆性抑制剂抑制类型
下面重点介绍一下可逆性抑制剂的几种类型
竞争性抑制剂竞争性抑制剂是产生竞争性抑制作用的抑制剂。 抑制剂结构与底物类似，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。
竞争性抑制剂，引自百度图片
a): 公式推导过程：
竞争性抑制剂公式推导
b）双倒数方程
如果抑制剂浓度恒定，则在低底物浓度([S])时抑制作用最为明显，增大[S]，抑制作用随之降低，直到[s]增大至很浓时，抑制作用近于消失，达到未加抑制剂时的最大反应速度(Vmax)水平，其动力学特征是：表观反应常数(Km)增大、Vmax不变。抑制程度只与抑制剂浓度有关。
双倒数作图，竞争性抑制剂交于y轴。
双倒数
2. 非竞争性抑制剂
非竞争性抑制（noncompetitive inhibiton）：指与酶的活性位点以外的部位结合，与底物不形成竞争关系的化学试剂。 酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者之间没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解生成产物，因此酶活降低。非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。
非竞争，图源于百度
a): 公式推导过程：
非竞争公式推导
b）双倒数方程
非竞争性抑制剂与底物结构并不相似。也不与底物抢占酶的活性中心，而是通过与活性中心以外的必需基团结合抑制酶的活性，非竞争性抑制与底物并无竞争关系。Km不变，Vm降低。
双倒数作图，非竞争性抑制剂交于轴。
非竞争双倒数作图
3. 反竞争性抑制剂
抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
反竞争，图源网络
a): 公式推导过程：
反竞争公式推导
b）双倒数方程
左图可以看出，由于ESI不能解离产生P和E，因此加入反竞争性抑制剂后表观Km及表观Vmax都随[I]的增加而减小。
双倒数作图为一组平行线，这是反竞争性抑制作用的特点
反竞争双倒数
4. 混合型抑制剂
混合型抑制作用是非竞争性与其他两种类型的混合，包括两种类型：
非竞争性和反竞争性混合抑制
非竞争性和竞争性混合抑制
竞争性与反竞争性抑制之间不存在混合。
5.可逆抑制作用的米氏方程和常数
